摘要: ［摘要］目的　构建2种真核L-蛋氨酸γ-裂解酶（MGL1 MGL2）的高效原核表达载体，诱导表达及纯化，比较活性差异．方法　通过分子克隆技术构建2种重组表达质粒pGEX-4T-1- MGL1，pGEX-4T-1- MGL2；重组质粒转化感受态大肠杆菌Dh5α，诱导表达纯化蛋氨酸酶．结果　构建了高效表达载体pGEX-4T-1- MGL1，pGEX-4T-1- MGL2；pGEX-4T-1- MGL1表达的酶纯度为82.5%，活性为0.505 2 IU/mg，pGEX-4T-1- MGL2表达的酶纯度为81.4%，活性为0.305 2 IU/mg．结论　pGEX-4T-1- MGL1，pGEX-4T-1- MGL2都能表达蛋氨酸酶；pGEX-4T-1- MGL1表达的蛋氨酸酶纯度比较高，酶活性比较高